免疫球蛋白（Ig）的分子結構

任何類型的Ig都具有相同的基本結構，每個(ge) Ig分子由4條肽鏈組成，2條長鏈稱為(wei) 重鏈由450~550個(ge) 氨基酸殘基組成，分子量約為(wei) 50~70kDa；2條斷鏈稱為(wei) 輕鏈（Light chain,L）由220個(ge) 氨基酸殘組成，分子量為(wei) 25 kDa。4條肽鏈通過鏈間二硫鍵連接而成。整個(ge) Ig分子單體(ti) 呈Y形，在重鏈恒定區有少量糖類，故Ig為(wei) 糖蛋白。

Ig分子輕鏈和重鏈中氨基酸序列變化較大的區域稱為(wei) 可變區（Variable region,V區）；肽鏈C端其餘(yu) 部位輕鏈和重鏈中氨基酸序列較為(wei) 恒定，彼此相差不大，稱為(wei) 恒定區（Con-Stint Region區）V區中H鏈和L鏈各有3個(ge) 區域的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱為(wei) 高變區(HVR)它是抗體(ti) Ig與(yu) 抗原發生特異性結合的部位，又稱為(wei) 互補決(jue) 定區（CDR）分別為(wei) CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化。稱為(wei) 骨架區（FR）大約占V區的75%，其功能在於(yu) 維持V區 三維結構的穩定，