Ig 的生物學活性
Ig 的重要生物學活性為(wei) 特異性結合抗原,並通過C區介導一係列的生物效應。包括肌體(ti) 補體(ti) 、親(qin) 和細胞等作用,終排除外來抗原的目的。
抗體(ti) 分子和相應抗原結合時,其Fab片段的V區起到了決(jue) 定性作用。其結合的原因有:抗體(ti) V區氨基酸結構型特別是高變區的氨基酸殘基,與(yu) 抗原決(jue) 定簇的立體(ti) 構象必須互補吻合,所以抗原抗體(ti) 的結合具有高度特異性;通過各種非共價(jia) 鍵,如氫鍵、靜電引力、範德瓦爾斯力等的作用,使抗原抗體(ti) 分子彼此結合在一起。
補體(ti) 與(yu) 遊離Ig分子結合的非常弱,但與(yu) 抗原複合物中的IgG結合則很強,這是由於(yu) 結合後構型改變而使位於(yu) Ch2/Ch3功能區的補體(ti) 結合點暴露,從(cong) 而激活補體(ti) 經典途徑。IgG4、IgA1、IgA2雖不能通過經典途徑激活補體(ti) ,但其Ig聚合物均可激活Ch3旁路途經。
Ig能夠通過其Fc受體(ti) 結合,而產(chan) 生不同的生物學效應。例如IgG分子與(yu) 細菌等顆粒性抗原結合後,可通過其Fc段與(yu) 巨噬細胞或中性粒細胞表麵的受體(ti) 結合,而增強其對細菌等顆粒性抗原的吞噬作用。